Verkkosidos

kovalenttinen sidos
(Ohjattu sivulta Ristisidos)

Verkko-, silta- tai ristisidoksilla (eng. crosslink) tarkoitetaan yleensä kovalenttisia sidoksia, jotka yhdistävät useita makromolekyylejä yhteen.[1] Näitä sidoksia aikaansaavia reaktioita kutsutaan ristisitomis-, silloitus-, tai verkkoutusreaktioiksi.[2] Yhteen liittyneet makromolekyylit ovat yleensä verkkoutumisreaktiosta erillisen polymerisaation ensin läpikäyneitä polymeerejä.

Luonnonkumin vulkanointi on esimerkki verkkoutumisreaktiosta. Siniset ja vihreät polyisopreenit on liitetty yhteen rikeistä rikkisilloin. Rikkisillat ovat tässä tapauksessa verkkosidoksia.

Verkkosidokset voivat olla myös ei kovalenttisia ja IUPAC:n määritelmän mukaan verkkosidos on[1]

»Makromolekyylin pieni alue, josta kuroutuu vähintään neljä ketjua, ja joka on muodostunut makromolekyyleissä jo olevien kemiallisten alueiden tai ryhmien reagoidessa keskenään tai jo olemassa olevien makromolekyylien välisten vuorovaikutusten kautta.

1. Pieni alue voi olla atomi, ryhmä atomeita tai useampi haaraumakohta, jotka ovat yhtyneet sidoksin.

2. Usein verkkosidos on kovalenttinen rakenne, mutta termiä voidaan käyttää myös kuvaamaan alueita, joissa kemiallinen vuorovaikutus on heikompaa, kidealkioiden (kristalliittien) osia ja jopa fyysisiä vuorovaikutuksia ja solmuuntumia.»

Synteettinen polymeerikemia muokkaa

 
Epoksiliiman rakenne. Punainen dietyleenitriamiini on verkkosidoksin liittänyt polymeerejä yhteen.

Verkkosidoksia käytetään muun muassa kumien, muiden elastomeerien,[3] polyakryyliamidin,[4] epoksiliimojen ja -muovien muodostamiseen.[5]

Biologia muokkaa

Verkkoutumisreaktiot ovat luonnollinen osa ihon, hiusten ja rustokudoksen muodostumista. Näissä yleisiä sidostyyppejä ovat disulfidisidos ja isopeptidisidos.[6]

Verkkoutumisreaktiot saattavat myös osallistua valtimonkovettumataudin kehittymiseen kehittyneiden glykaation lopputuotteiden kautta, jotka aiheuttavat suonten kollageenin verkkoutumista ja siten verisuoniston haitallista jäykistymistä.[7]

Proteiinien vuorovaikutusta tai keskinäistä etäisyyttä esimerkiksi solussa voidaan tutkia käyttämällä verkkoutumisreaktioita aikaan saavia aineita. Proteiinien yhteenliittäminen voi saada aikaan näkyvän solun toimintahäiriön ja sitten eri menetelmin voidaan koittaa löytää verkkoutuvien proteiinien sijaintia solussa.[8] 1999 kehitetty in vitro käyttöön soveltuva PICUP-menetelmä[9] ja in vivo käyttöön sopiva 2005 kehitetty valoreaktiivisia aminohappojohdannaisia käyttävä menetelmä[10] ovat esimerkkejä verkkoutumisreaktioita käyttävistä proteiinien välisen vuorovaikutuksen tutkimusmenetelmistä.

Verkkosidoksia saa aikaan esimerkiksi lihateollisuuden käyttämä transglutaminaasi entsyymi, jota voidaan myös käyttää kovettamaan juustoja verkkosilloittamalla juuston kaseiiniproteiineja.[11]

Katso myös muokkaa

Lähteet muokkaa

  1. a b AD Jenkins, P Kratochvíl, RFT Stepto, UW Suter: Glossary of basic terms in polymer science. Pure and Applied Chemistry, 1.1.1996, 68. vsk, nro 12. doi:10.1351/pac199668122287. ISSN 1365-3075. Artikkelin verkkoversio.
  2. Kemian perussanasto kemianseurat.fi. Arkistoitu . Viitattu 10.12.2017.
  3. T Iijima, N Yoshioka, M Tomoi: Effect of cross-link density on modification of epoxy resins with reactive acrylic elastomers. European Polymer Journal, 1.6.1992, 28. vsk, nro 6, s. 573–581. doi:10.1016/0014-3057(92)90025-W. ISSN 0014-3057. Artikkelin verkkoversio.
  4. J Baselga, I Hernandez-Fuentes, IF Pierola, MA Llorente: Elastic properties of highly crosslinked polyacrylamide gels. Macromolecules, 1.5.1987, 20. vsk, nro 12, s. 3060–3065. doi:10.1021/ma00178a020. ISSN 0024-9297. Artikkelin verkkoversio.
  5. M Lichtarowicz: Paints essentialchemicalindustry.org. Viitattu 10.12.2017.
  6. S Ricard-Blum: The Collagen Family. Cold Spring Harbor Perspectives in Biology, tammikuu 2011, 3. vsk, nro 1. PubMed:21421911. doi:10.1101/cshperspect.a004978. ISSN 1943-0264. Artikkelin verkkoversio.
  7. A Prasad, P Bekker, S Tsimikas: Advanced glycation end products and diabetic cardiovascular disease. Cardiology in Review, heinäkuu 2012, 20. vsk, nro 4, s. 177–183. PubMed:22314141. doi:10.1097/CRD.0b013e318244e57c. ISSN 1538-4683. Artikkelin verkkoversio.
  8. K Qin, C Dong, G Wu, NA Lambert: Inactive-state preassembly of Gq-coupled receptors and Gq heterotrimers. Nature chemical biology, 28.8.2011, 7. vsk, nro 10, s. 740–747. PubMed:21873996. doi:10.1038/nchembio.642. ISSN 1552-4450. Artikkelin verkkoversio.
  9. DA Fancy, T Kodadek: Chemistry for the analysis of protein-protein interactions: rapid and efficient cross-linking triggered by long wavelength light. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 25.5.1999, 96. vsk, nro 11, s. 6020–6024. PubMed:10339534. ISSN 0027-8424. Artikkelin verkkoversio.
  10. MS Anna Radzikowska, C Thiele: Photo-leucine and photo-methionine allow identification of protein-protein interactions in living cells. Nature Methods, huhtikuu 2005, 2. vsk, nro 4, s. 261–267. PubMed:15782218. doi:10.1038/nmeth752. ISSN 1548-7091. Artikkelin verkkoversio.
  11. M Kieliszek, A Misiewicz: Microbial transglutaminase and its application in the food industry. A review. Folia Microbiologica, 2014, 59. vsk, nro 3, s. 241–250. PubMed:24198201. doi:10.1007/s12223-013-0287-x. ISSN 0015-5632. Artikkelin verkkoversio.