Transglutaminaasi
 |
Tämän artikkelin tai sen osan määritelmä puuttuu tai on huonosti laadittu. Voit auttaa Wikipediaa parantamalla artikkelin määritelmää. Lisää tietoa saattaa olla keskustelusivulla. Tarkennus: Tämä on koko kansan tietosanakirja. Määritelmästä ei ymmärrä mitään. |
Transglutaminaaseihin kuuluvat entsyymit, jotka katalysoivat luonnossa pääasiallisesti isopeptidisidoksen muodostumista lysiinitähteen sivuketjun ε-aminoryhmän ( -NH2 ) ja glutamiinitähteen sivuketjun γ-karboksiamidiryhmän ( -(C=O)NH2 ) välille. Lysiinin ja glutamiinin tähteiden tulee olla kiinnittynyt proteiiniin tai peptidiin, jotta voi muodostua tällainen kahden molekyylin verkkosidos tai yhden molekyylin sisäinen sidos. Reaktiossa muodostuu myös ammoniakkimolekyyli ( NH3 ). Nämä sidokset kestävät proteolyysiä hyvin. Reaktio on[1]
| Transglutaminaasi | |
| |
| Esimerkki transglutaminaasista: ihmisen veren hyytymistekijä XIII. 1EVU. | |
| Tunnisteet | |
| EC-numero | 2.3.2.13 |
| Tietokannat | |
| KEGGt | KEGG |
- Gln-(C=O)NH2 + NH2-Lys → Gln-(C=O)NH-Lys + NH3
Transglutaminaasit voivat myös liittää primäärisen amiinin ( RNH2 ) proteiinissa tai peptidissä olevaan glutamiinitähteen sivuketjun karboksiamidiin isopeptidisidoksen muodostaen[1]
- Gln-(C=O)NH2 + RNH2 → Gln-(C=O)NHR + NH3
Entsyymit voivat myös deamidoida glutamiinitähteen veden läsnä ollessa glutamiinihappotähteeksi[1]
- Gln-(C=O)NH2 + H2O → Gln-COOH + NH3
Muun muassa nisäkkäiden transglutaminaasit vaativat kofaktorikseen kalsiumioneita. Kaikille transglutaminaaseille nämä eivät ole edellytys: Streptomyces mobaraensis -bakteerin transglutaminaasi ei tarvitse Ca2+-ioneita.[1]
Transglutaminaasit tunnistettiin ja kuvailtiin ensimmäisen kerran 1959.[2] Niiden tarkka biologinen toiminto löydettiin 1968 tutkittaessa veren hyytymiseen osallistuvaa proteiinia, tekijä XIII:tä.[3]
Ihmisten transglutaminaasit muokkaa
Alla on taulukossa 8 tunnettua ihmisten transglutaminaasia.[4]
| Nimi | Geeni | Aktiivisuusalue | Kromosomipaikka | OMIM |
|---|---|---|---|---|
| Tekijä XIII | F13A1, F13B | Veri (hyytyminen) | 6p25–p24, 1q31–32.1 | 134570 |
| Keratinosyytti transglutaminaasi | TGM1 | Iho | 14q11.2 | 190195 |
| Kudostransglutaminaasi | TGM2 | Kaikkialla kehossa | 20q11.2–q12 | 190196 |
| Epiderminen trasnglutaminaasi | TGM3 | Iho | 20q12 | 600238 |
| Eturauhasen transglutaminaasi | TGM4 | Eturauhanen | 3p22–p21.33 | 600585 |
| TGM X | TGM5 | Iho | 15q15.2 | 603805 |
| TGM Y | TGM6 | Tuntematon | 20q11–15 | 613900 |
| TGM Z | TGM7 | Kivekset, keuhkot | 15q15.2 | 606776 |
Biologinen toiminto muokkaa
Transglutaminaasit muodostavat verkkosidosten kautta huonoliukoisia yhteen kasautuneita proteiineja, eli proteiinipolymeerejä. Nämä polymeerit ovat tärkeitä eri eliöille ja polymeerit osallistuvat esimerkiksi veren hyytymiseen (hyytymistekijä XIII), ihon ja hiusten muodostumiseen.[4]
Transglutaminaasien muodostamia sidoksia voidaan pitää biologisissa oloissa pysyvinä (irreversibeeleinä), joten näiden entsyymien reaktioita säädellään tarkkaan usein eri mekanismein eliöissä.[4]
Tietoa transglutaminaasien substraattiproteiineista ja transglutaminaasien kanssa vuorovaikuttavista biomolekyyleistä on saatavilla TRANSDAB tietopankista.
Transglutaminaaseihin liittyvät sairaudet muokkaa
Harvinainen perinnöllinen sairaus, joka johtuu veren hyytymistekijä XIII:n puutoksesta, johtaa verenvuototautiin. Tautia potevalle voidaan antaa ulkoisesti tuotettuja transglutaminaaseja pysäyttämään taudin aiheuttama verenvuoto.[4]
Anti-transglutaminaasi vasta-aineita löytyy keliaakikoilta ja siksi transglutaminaasit saattavat liittyä taudissa esiintyviin vehnän gliadiinin saannista johtuviin suolivaurioihin.[4] Keliakiaan liittyvässä ihokeliakiassa (dermatitis herpetiformis) transglutaminaasi on pääasiallinen autoantigeeni, eli autoimmuunireaktion aikaansaaja.[5]
Huntingtonin ja Parkinsonin taudista kärsivillä henkilöillä voi olla kehossaan poikkeuksellisen suuria määriä kudostransglutaminaasia (tTG, TG2).[6] tTG saattaa osallistua Huntingtonin tautiin liittyvien hermokudoksissa esiintyvien proteiinisäikeiden muodostumiseen, vaikka transglutaminaasia ei mitä todennäköisimmin vaadita taudin kehittymiseen.[7][4]
Teollinen ja ruokateollinen käyttö muokkaa
.jpg)
Teollisesti mikrobipohjaisesti tuotettuja transglutaminaaseja käytetään proteiinien liittämiseen yhteen. Niitä käytetään esimerkiksi lämpökäsiteltyjen lihatuotteiden rakenteen parantelussa ja raakojen lihapalojen yhteen liimauksessa "liimalihoiksi". Entsyymin avulla siis voidaan heikot ruhonosat hyödyntää liimaamalla palaset entsymaattisesti yhteen ehjää lihaa muistuttaviksi lihapaloiksi. Rakenteen parantelussa transglutaminaaseja käytetään jämäköimään jauhettujen ja kypsennettyjen lihojen koostumuksia. Entsyymin aikaansaamat sidokset ovat voimakkaita ja niiden muodostuminen saattaa pusertaa lihasta liikaa vettä ulos. Tilannetta korjataan esimerkiksi lisäämällä lihaan muuta kuin lihaperäistä proteiinia, hydrokolloideja tai suoloja.[8][9]
Transglutaminaaseja voidaan myös käyttää juustojen ja muiden maitotuotteiden valmistuksessa.[9]
Katso myös muokkaa
Lähteet muokkaa
- ↑ a b c d GAH DeJong, SJ Koppelman: Transglutaminase Catalyzed Reactions: Impact on Food Applications. Journal of Food Science, lokakuu 2002, 67. vsk, nro 8, s. 2798–2806. doi:10.1111/j.1365-2621.2002.tb08819.x. ISSN 0022-1147. Artikkelin verkkoversio.
- ↑ DD Clarke, MJ Mycek, A Neidle, H Waelsch: The incorporation of amines into protein. Archives of Biochemistry and Biophysics, 1959, 79. vsk, s. 338–354. doi:10.1016/0003-9861(59)90413-8. Artikkelin verkkoversio.
- ↑ JJ Pisano, JS Finlayson, MP Peyton: [Cross-link in fibrin polymerized by factor 13: epsilon-(gamma-glutamyl)lysine]. Science, 24.5.1968, 160. vsk, nro 3830, s. 892–893. PubMed:4967475. ISSN 0036-8075. Artikkelin verkkoversio.
- ↑ a b c d e f M Griffin, R Casadio, CM Bergamini: Transglutaminases: nature's biological glues. Biochemical Journal, 1.12.2002, 368. vsk, nro Pt 2, s. 377–396. PubMed:12366374. doi:10.1042/BJ20021234. ISSN 0264-6021. Artikkelin verkkoversio.
- ↑ M Sárdy, S Kárpáti, B Merkl, M Paulsson, N Smyth: Epidermal Transglutaminase (TGase 3) Is the Autoantigen of Dermatitis Herpetiformis. The Journal of Experimental Medicine, 18.3.2002, 195. vsk, nro 6, s. 747–757. PubMed:11901200. doi:10.1084/jem.20011299. ISSN 0022-1007. Artikkelin verkkoversio.
- ↑ MV Karpuj, MW Becher, L Steinman: Evidence for a role for transglutaminase in Huntington's disease and the potential therapeutic implications. Neurochemistry International, tammikuu 2002, 40. vsk, nro 1, s. 31–36. PubMed:11738470. ISSN 0197-0186. Artikkelin verkkoversio.
- ↑ M Lesort, W Chun, J Tucholski, GVW Johnson: Does tissue transglutaminase play a role in Huntington's disease? Neurochemistry International, tammikuu 2002, 40. vsk, nro 1, s. 37–52. PubMed:11738471. ISSN 0197-0186. Artikkelin verkkoversio.
- ↑ K Honkapää, R Lantto: KE 4/2010, s. 34 Entsyymit lihateollisuudessa kehittyvaelintarvike.fi. Arkistoitu 4.12.2017. Viitattu 3.12.2017.
- ↑ a b M Kieliszek, A Misiewicz: Microbial transglutaminase and its application in the food industry. A review. Folia Microbiologica, 2014, 59. vsk, nro 3, s. 241–250. PubMed:24198201. doi:10.1007/s12223-013-0287-x. ISSN 0015-5632. Artikkelin verkkoversio.