Avaa päävalikko

Transglutaminaaseihin kuuluvat entsyymit, jotka katalysoivat luonnossa pääasiallisesti isopeptidisidoksen muodostumista lysiinitähteen sivuketjun ε-aminoryhmän ( -NH2 ) ja glutamiinitähteen sivuketjun γ-karboksiamidiryhmän ( -(C=O)NH2 ) välille. Lysiinin ja glutamiinin tähteiden tulee olla kiinnittynyt proteiiniin tai peptidiin, jotta voi muodostua tällainen kahden molekyylin verkkosidos tai yhden molekyylin sisäinen sidos. Reaktiossa muodostuu myös ammoniakkimolekyyli ( NH3 ). Nämä sidokset kestävät proteolyysiä hyvin. Reaktio on[1]

Transglutaminaasi
Coagulation factor XIII 1EVU.png
Esimerkki transglutaminaasista: ihmisen veren hyytymistekijä XIII. 1EVU.
Tunnisteet
EC-numero 2.3.2.13
Tietokannat
KEGGt KEGG
Gln-(C=O)NH2 + NH2-Lys → Gln-(C=O)NH-Lys + NH3

Transglutaminaasit voivat myös liittää primäärisen amiinin ( RNH2 ) proteiinissa tai peptidissä olevaan glutamiinitähteen sivuketjun karboksiamidiin isopeptidisidoksen muodostaen[1]

Gln-(C=O)NH2 + RNH2 → Gln-(C=O)NHR + NH3

Entsyymit voivat myös deamidoida glutamiinitähteen veden läsnä ollessa glutamiinihappotähteeksi[1]

Gln-(C=O)NH2 + H2O → Gln-COOH + NH3

Muun muassa nisäkkäiden transglutaminaasit vaativat kofaktorikseen kalsiumioneita. Kaikille transglutaminaaseille nämä eivät ole edellytys: Streptomyces mobaraensis -bakteerin transglutaminaasi ei tarvitse Ca2+-ioneita.[1]

Transglutaminaasit tunnistettiin ja kuvailtiin ensimmäisen kerran 1959.[2] Niiden tarkka biologinen toiminto löydettiin 1968 tutkittaessa veren hyytymiseen osallistuvaa proteiinia, hyytymistekijä XIII:tä.[3]

Ihmisten transglutaminaasitMuokkaa

Alla on taulukossa 8 tunnettua ihmisten transglutaminaasia.[4]

Nimi Geeni Aktiivisuusalue Kromosomipaikka OMIM
Tekijä XIII F13A1, F13B Veri (hyytyminen) 6p25-p24 134570
Keratinosyytti transglutaminaasi TGM1 Iho 14q11.2 190195
Kudostransglutaminaasi TGM2 Kaikkialla kehossa 20q11.2-q12 190196
Epiderminen trasnglutaminaasi TGM3 Iho 20q12 600238
Eturauhasen transglutaminaasi TGM4 Eturauhanen 3p22-p21.33 600585
TGM X TGM5 Iho 15q15.2 603805
TGM Y TGM6 Tuntematon 20q11-15 613900
TGM Z TGM7 Kivekset, keuhkot 15q15.2 606776

Biologinen toimintoMuokkaa

Transglutaminaasit muodostavat verkkosidosten kautta huonoliukoisia yhteen kasautuneita proteiineja, eli proteiinipolymeerejä. Nämä polymeerit ovat tärkeitä eri eliöille ja polymeerit osallistuvat esimerkiksi veren hyytymiseen (hyytymistekijä XIII), ihon ja hiusten muodostumiseen.[4]

Transglutaminaasien muodostamia sidoksia voidaan pitää biologisissa oloissa pysyvinä (irreversibeeleinä), joten näiden entsyymien reaktioita säädellään tarkkaan usein eri mekanismein eliöissä.[4]

Tietoa transglutaminaasien substraattiproteiineista ja transglutaminaasien kanssa vuorovaikuttavista biomolekyyleistä on saatavilla TRANSDAB tietopankista.

Transglutaminaaseihin liittyvät sairaudetMuokkaa

Harvinainen perinnöllinen sairaus, joka johtuu veren hyytymistekijä XIII:n puutoksesta, johtaa verenvuototautiin. Tautia potevalle voidaan antaa ulkoisesti tuotettuja transglutaminaaseja pysäyttämään taudin aiheuttama verenvuoto.[4]

Anti-transglutaminaasi vasta-aineita löytyy keliaakikoilta ja siksi transglutaminaasit saattavat liittyä taudissa esiintyviin vehnän gliadiinin saannista johtuviin suolivaurioihin.[4] Keliakiaan liittyvässä ihokeliakiassa (dermatitis herpetiformis) transglutaminaasi on pääasiallinen autoantigeeni, eli autoimmuunireaktion aikaansaaja.[5]

Huntingtonin ja Parkinsonin taudista kärsivillä henkilöillä voi olla kehossaan poikkeuksellisen suuria määriä kudostransglutaminaasia (tTG, TG2).[6] tTG saattaa osallistua Huntingtonin tautiin liittyvien hermokudoksissa esiintyvien proteiinisäikeiden muodostumiseen, vaikka transglutaminaasia ei mitä todennäköisimmin vaadita taudin kehittymiseen.[7][4]

Teollinen ja ruokateollinen käyttöMuokkaa

 
Transglutaminaasilla käsiteltyja lihan kappaleita muovissa. Lihan annetaan "liimautua" yhteen yön yli ennen valmistusta.
 
Transglutaminaasilla käsiteltyä terriini kanaa.

Teollisesti mikrobipohjaisesti tuotettuja transglutaminaaseja käytetään proteiinien liittämiseen yhteen. Niitä käytetään esimerkiksi lämpökäsiteltyjen lihatuotteiden rakenteen parantelussa ja raakojen lihapalojen yhteen liimauksessa "liimalihoiksi". Entsyymin avulla siis voidaan heikot ruhonosat hyödyntää liimaamalla palaset entsymaattisesti yhteen ehjää lihaa muistuttaviksi lihapaloiksi. Rakenteen parantelussa transglutaminaaseja käytetään jämäköimään jauhettujen ja kypsennettyjen lihojen koostumuksia. Entsyymin aikaansaamat sidokset ovat voimakkaita ja niiden muodostuminen saattaa pusertaa lihasta liikaa vettä ulos. Tilannetta korjataan esimerkiksi lisäämällä lihaan muuta kuin lihaperäistä proteiinia, hydrokolloideja tai suoloja.[8][9]

Transglutaminaaseja voidaan myös käyttää juustojen ja muiden maitotuotteiden valmistuksessa.[9]

Katso myösMuokkaa

LähteetMuokkaa

  1. a b c d GAH DeJong, SJ Koppelman: Transglutaminase Catalyzed Reactions: Impact on Food Applications. Journal of Food Science, lokakuu 2002, 67. vsk, nro 8, s. 2798–2806. doi:10.1111/j.1365-2621.2002.tb08819.x. ISSN 0022-1147. Artikkelin verkkoversio.
  2. DD Clarke, MJ Mycek, A Neidle, H Waelsch: The incorporation of amines into protein. Archives of Biochemistry and Biophysics, 1959, 79. vsk, s. 338–354. doi:10.1016/0003-9861(59)90413-8. Artikkelin verkkoversio.
  3. JJ Pisano, JS Finlayson, MP Peyton: [Cross-link in fibrin polymerized by factor 13: epsilon-(gamma-glutamyl)lysine]. Science, 24.5.1968, 160. vsk, nro 3830, s. 892–893. PubMed:4967475. ISSN 0036-8075. Artikkelin verkkoversio.
  4. a b c d e f M Griffin, R Casadio, CM Bergamini: Transglutaminases: nature's biological glues. Biochemical Journal, 1.12.2002, 368. vsk, nro Pt 2, s. 377–396. PubMed:12366374. doi:10.1042/BJ20021234. ISSN 0264-6021. Artikkelin verkkoversio.
  5. M Sárdy, S Kárpáti, B Merkl, M Paulsson, N Smyth: Epidermal Transglutaminase (TGase 3) Is the Autoantigen of Dermatitis Herpetiformis. The Journal of Experimental Medicine, 18.3.2002, 195. vsk, nro 6, s. 747–757. PubMed:11901200. doi:10.1084/jem.20011299. ISSN 0022-1007. Artikkelin verkkoversio.
  6. MV Karpuj, MW Becher, L Steinman: Evidence for a role for transglutaminase in Huntington's disease and the potential therapeutic implications. Neurochemistry International, tammikuu 2002, 40. vsk, nro 1, s. 31–36. PubMed:11738470. ISSN 0197-0186. Artikkelin verkkoversio.
  7. M Lesort, W Chun, J Tucholski, GVW Johnson: Does tissue transglutaminase play a role in Huntington's disease? Neurochemistry International, tammikuu 2002, 40. vsk, nro 1, s. 37–52. PubMed:11738471. ISSN 0197-0186. Artikkelin verkkoversio.
  8. K Honkapää, R Lantto: KE 4/2010, s. 34 Entsyymit lihateollisuudessa kehittyvaelintarvike.fi. Arkistoitu 4.12.2017. Viitattu 3.12.2017.
  9. a b M Kieliszek, A Misiewicz: Microbial transglutaminase and its application in the food industry. A review. Folia Microbiologica, 2014, 59. vsk, nro 3, s. 241–250. PubMed:24198201. doi:10.1007/s12223-013-0287-x. ISSN 0015-5632. Artikkelin verkkoversio.