Alaniiniaminopeptidaasi
Alaniiniaminopeptidaasi eli AAP tai CD13 on solukalvoihin upottautunut entsyymi, joka katkoo (hydrolysoi) N-terminaalisia aminohappoja irti monenlaisista peptideistä. AAP irrottaa monia aminohappoja, mutta ensisijaisesti se irrottaa alaniineja. AAP löytyy ihmisistä ja laajalti muista eläinlajeista.[1]
| Alaniiniaminopeptidaasi | |
| |
| Ihmisen AAP (PDBID: 4FYQ). Kuvassa on kaksi monomeeriä eli homodimeeri. | |
| Tunnisteet | |
| EC-numero | 3.4.11.2 |
| Tietokannat | |
| KEGGt | KEGG |
| OMIM | 151530 |
| UniProt | P15144 |
Ihmisillä AAP:n geenin (geenin symboli: ANPEP) pituus on 35 kiloemäsparia ja se on kromosomissa 15. Sioilla geeni on kromosomissa 7.[1]
Vaihtoehtoiset nimet muokkaa
AAP:tä kutsutaan myös nimellä alanyyliaminopeptidaasi, kysteiini-glysiini-dipeptidaasi (Cys-Gly-dipeptidaasi) ja kysteinyyli-glysinaasi. Siitä on 1980-luvulta asti käytetty myös nimeä N-aminopeptidaasi (lyhenne AP-N), jossa N-merkitsee sen peptidaasiaktiivisuuden kohdistumista varaukseltaan neutraaleihin aminohappohin. Aiemmin sitä on kutsuttu myös M-aminopeptidaasiksi. "M" merkitsee mikrosomaalista tai kalvoihin liittyvää (eng. membrane), sillä varhaisessa tutkimuksessa AAP:tä löydettiin mikrosomien tai solukalvojen pinnoista. Joskus AAP:stä käytetään myös nimeä m-AAP täsmentämään sitä, että sen sijainti ja toiminta soluissa kohdistuu solukalvoihin (eng. membrane).[1]
Rakenne muokkaa
AAP on tyypin 2 integraalinen kalvoproteiini eli sen N-terminaali on solun sisäpuolen suuntaan. AAP on kiinni solukalvoissa. AAP-monomeerin massa useimmilla eläimillä on 140–150 kDa. AAP on glykoproteiini, jonka massasta 20 % noin on hiilihydraatteja. Useimmilla lajeilla AAP on homodimeeri.[1]
AAP voi hajota kolmeksi 45–90 kDa kappaleeksi laboratoriokäsittelyssä. Siksi varhaisissa tutkimuksissa sen on oletettu olevan trimeeri ja sanottu koostuvan α-, β- ja γ-alayksiköistä.[1]
Toiminta muokkaa
Eläimissä AAP on laajalti eri kudosten solukalvoissa. Sitä on eritoten ohutsuolen sukasaumassa eli harjareunuksessa, munuaisissa ja maksassa. AAP:n toiminta on hajottaa monenlaisia peptideitä. Esimerkiksi munuaisissa AAP hajottaa solunulkoisesti osaltaan glutationin glysiini-kysteiini-sidoksia. Eri puolin kehoa AAP saattaa hajottaa muun muassa verisuoniston toimintaan vaikuttavia peptidejä, hermostolle haitallisia jätepeptidejä ja sytokiinejä [1]
Tietyt virukset tartuttavat soluja AAP:n välityksellä. AAP on reseptori muun muassa ihmisten koronavirukselle 229E (HCoV-229E), kissan koronaviruksen serotyypille 2 (FCoV2), porsaiden tarttuvan virusripulin aiheuttavalle virukselle (PEDV), sikojen tarttuvalle gastroenteriittivirukselle (TGEV)[2] ja koiran koronaviruksen genotyypille 2 (CCoV2).[3]
Lähteet muokkaa
- ↑ a b c d e f ND Rawlings et al: Handbook of proteolytic enzymes, s. 397–400. 3. painos. Academic press, 2012. ISBN 9780123822192. doi:10.1016/C2009-1-60990-4.
- ↑ JA Jaimes et al: A tale of two viruses: the distinct spike glycoproteins of feline coronaviruses. Viruses, 2020, 12. vsk, nro 1. PubMed:31936749. doi:10.3390/v12010083. ISSN 1999-4915. Artikkelin verkkoversio.
- ↑ BN Licitra et al: Genotypic characterization of canine coronaviruses associated with fatal canine neonatal enteritis in the United States. Journal of Clinical Microbiology, 2014, 52. vsk, nro 12, s. 4230–4238. PubMed:25253797. doi:10.1128/JCM.02158-14. ISSN 0095-1137. Artikkelin verkkoversio.