Ero sivun ”Glukokinaasi” versioiden välillä

Muiden heksokinaasien tavoin glukokinaasi toimii osana [[glykolyysi]]ä. Nisäkkäillä se eroaa muista heksokinaasin isoentsyymeistä, jotka ovat [[dimeeri|dimeerejä]], olemalla noin 50 [[Dalton|kDa]]:n kokoinen monomeeri ja muistuttaa esimerkiksi hiivojen glukokinaasia. Glykokinaasi eroaa myös kinetiikaltaan isoentsyymeistään. Sen affiniteetti verrattuna muihin heksokinaaseihin glukoosin suhteen on noin 50 kertaa alhaisempi ja [[Michaelis−Menten-kinetiikka|K_M]]- sekä V_max-arvo on korkeampi, joka merkitsee sitä että entsyymi muodostaa glukoosista glukoosi-6-fosfaattia nopeammin kuin muut isoentsyymit, mutta aktivoitumiseen tarvittava glukoosikonsentraatio on korkeampi. Entsyymin tärkeä tehtävä on tuottaa glukoosi-6-fosfaattia [[glykogeeni]]n synteesiä varten.<ref name="Biochemistry" /><ref name ="allosteric">{{Kirjaviite | Tekijä =Thomas Traut | Nimeke =Allosteric regulatory enzymes | Vuosi =2007 | Sivu =65 | Julkaisija =Springer | Tunniste =ISBN 978-90-481-9436-0 | www =http://books.google.fi/books?id=-X0BpeSExHcC&pg=PA65&dq=Hexokinase&hl=fi&ei=r3lPTu_RMM3t-gbq9-DjBg&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=5&ved=0CD0Q6AEwBA#v=onepage&q=Hexokinase&f=false | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Viitattu =22.08.2011 | Kieli ={{en}}}}</ref><ref name="HF">{{Kirjaviite | Tekijä =Richard A. Harvey, & Denise R. Ferrier | Nimeke =Lippincott's Illustrated Reviews: Biochemistry | Vuosi =2010 | Sivu =98 | Julkaisija =Lippincott Williams & Wilkins | Tunniste =ISBN 978-1-60831-412-6 | www =http://books.google.fi/books?id=-Lhp0ppRYWoC&pg=PA98&dq=Glucokinase&hl=fi&ei=cCRSTsi4C4jysgb8ufiFCQ&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=10&ved=0CFwQ6AEwCTgU#v=onepage&q=Glucokinase&f=false | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Viittattu = 22.08.2011 | Kieli ={{en}}}}</ref>

Glukokinaasi eroaa muista heksokinaasin isoentsyymeistä myös säätelyltään. Reaktion tuote glukoosi-6-fosfaatti ei suoraan inhiboi entsyymiä, mutta [glukoosi-6-fosfaatin kanssa tasapainossa oleva glykolyysin välituote [[fruktoosi-6-fosfaatti]] toimii sen inhibiittorina. Lisäksi Entsyyminentsyymin toimintaa ohjaa erityinen säätelyproteiini. Kun veressä on paljon fruktoosi-6-fosfaattia, säätelyentsyymi on kiinnittyneenä glukokinaasiin ja estää sen toiminnan. Veren glukoosikonsentraation kasvaessa riittävästi säätelyproteiini irtoaa ja glukokinaasi aktivoituu. Myös rasvahappojen asyylijohdannaiset ovat mahdollisesti entsyymin [[inhibiittori|inhibiittoreita]].<ref name="HF" /><ref name="allosteric" />

Glukokinaasi tuottaa glukoosi-6-fosfaattia ja osallistuu siten [[insuliini]]tuotannon säätelyyn. EräidenEräät inaktiivista entsyymiä aiheuttavat mutaatiot ovat yhteydessä nuoruusiässä alkavan aikuistyypin diabeteksen syntyyn. Toinen mutaatio aiheuttaa synnynnäistä hyperinsulismia.<ref>{{Lehtiviite | Tekijä =Hanna Huopio, Markku Laakso ja Timo Otonkoski | Otsikko =Synnynnäinen hyperinsulinismi | Julkaisu =Duodecim | Ajankohta =2005 | Vuosikerta =121 | Numero =11 | Sivut =1166-1175 | Julkaisupaikka = | Julkaisija = | Selite= | Tunniste= | www =http://www.duodecimlehti.fi/web/guest/arkisto?p_p_id=dlehtihaku_view_article_WAR_dlehtihaku&p_p_action=1&p_p_state=maximized&p_p_mode=view&_dlehtihaku_view_article_WAR_dlehtihaku__spage=%2Fportlet_action%2Fdlehtihakuartikkeli%2Fviewarticle%2Faction&_dlehtihaku_view_article_WAR_dlehtihaku_tunnus=duo95003&_dlehtihaku_view_article_WAR_dlehtihaku_p_frompage=uusinnumero | www-teksti =Artikkelin verkkoversio | Tiedostomuoto = | Viitattu = 22.8.2011 | Kieli = | Lopetusmerkki = }}</ref>