Versio 30. huhtikuuta 2012 kello 14.41 muokkaa Linnea (keskustelu \| muokkaukset) seulojat 11 795 muokkausta p lisätty Luokka:Artikkelit, joista proteiinilaatikko puuttuu HotCat-työkalulla ← Vanhempi muutos		Versio 15. toukokuuta 2012 kello 12.51 muokkaa kumoa Jjkankila (keskustelu \| muokkaukset) seulojat 7 706 muokkausta p typo, kh Uudempi muutos →
Rivi 1: [[Kuva:Rubisco.png\|thumb\|250px\|Malli rubiscon rakenteesta. Kahdeksan suurta alayksikköä on kuvassa valkoisena ja harmaana ja kahdeksan pientä alayksikköä sinisenä ja oranssina.]] '''Rubisco''' eli '''ribuloosi-1,5-bisfosfaattikarboksylaasioksygenaasi''' on tärkeä [[fotosynteesi]]in osallistuva [[entsyymi]], joka [[Katalyytti\|katalysoi]] [[hiilidioksidi]]n liittämistä [[ribuloosi-1,5-bisfosfaatti]]in ja syntyvän tuotteen hajoamista [[3-fosfoglyseriinihappo\|3-fosfoglyseraatiksi]]. Entsyymiä tavataan yhteyttävistä kasveista, levistä ja ~~fototrooffisista~~fototrofisista ~~bakteerista~~bakteereista. Rubisco voi muodostaa noin 30 % kasvin lehtien [[proteiini]]määrästä ja on todennäköisesti [[biosfääri]]n yleisin proteiini.<ref name="Biochemistry">Berg, Tymoczko & Stryer s.567-570</ref> ==Rakenne== Rivi 8: Jotta rubisco toimisi katalyyttisesti aktiivisena entsyyminä, entsyymin säätelykohdassa sijaitsevan [[lysiini]]aminohapon sivuketjun aminoryhmään täytyy liittyä hiilidioksidi, jolloin muodostuu [[Karbamaatit\|karbamaattiryhmä]], joka sitoutuu [[koentsyymi]]nä toimivaan [[magnesium]]ioniin. Entsyymin substraatti ribuloosi-1,5-bisfosfaatti sitoutuu kuitenkin hyvin voimakkaasti tähän sivuketjuun ja estää rubiscon täydellisen toiminnan. Tämän vuoksi toinen entsyymi [[rubiscoaktivaasi]] irrottaa ribuloosi-1.5-bisfosfaatin [[ATP\|ATP:tä]] kuluttavalla reaktiolla, ja näin sivuketjun karboksylaatio pääsee tapahtumaan ja entsyymin konformaatio muuttuu aktiiviseksi. Rubiscoaktivaasi on siis säätelyproteiini.<ref name="Biochemistry" /><ref name="herbicides" /><ref>Garrett & Grisham, s. 667</ref><ref name="photobiology">McDonald, s.75, 81-88</ref> Ribuloosi-1,5-bisfosfaatti sitoutuu magnesiumioniin ketoryhmänsä ja sen viereisessä hiilessä olevan [[hydroksyyli]]ryhmän välityksellä. Magnesiumioni on ~~situotunut~~sitoutunut [[lysiini]]n karbamaattiryhmän lisäksi myös entsyymin [[asparagiinihappo\|asparagiini]]- ja [[glutamiinihappo]]jen sivuketjuihin. Lysiinin aminoryhmä poistaa substraatilta protonin, jolloin muodostuu [[enoli\|enediolaatti]]välituote. Protoninsiirron seurauksena enediolaatti isomerisoituu toiseksi enediolaatiksi, johon rubisco liittää [[nukleofiili]]sellä additioreaktiolla hiilidioksidin, jolloin muodostuu 2-karboksi-3keto-<small>D</small>-arabinitoli-1,5-bisfosfaattia. Tämä on hyvin pysymätön välituote, johon liittyy vesimolekyyli ja muodostuu hydroksi-β-ketohappo. Tämä hajoaa 3-fosfoglyseraatiksi [[aldolikondensaatio]]n käänteisreaktiolla.<ref name="Biochemistry" /><ref name="organic">McMurry & Begley, s.213</ref> Rubisco voi katalysoida myös sivureaktiota, jossa ribuloosi-1,5-bisfosfaatista muodostunut enediolaatti reagoi hiilidioksidin sijasta hapen kanssa. Tällöin tuotteena syntyy molekyyli 3-fosfoglyseraattia ja molekyyli [[fosfoglykolihappo\|fosfoglykolaatti]]a. Tämäkin reaktio vaatii, että lysiinin sivuketju on muodostanut karbamaatin. Reaktion arvellaan tapahtuvan [[orgaaninen peroksidi\|hydroperoksidi]]välituotteen kautta, joka hajoaa, kun siihen liittyy vesimolekyyli. Muodostuneen fosfoglykolaatin kasvi käsittelee [[fotorespiraatio]]ksi kutsutun metaboliareitin kautta. Fotorespiraatio on aktiivisimmillaan kuumina ja kuivina päivinä, jolloin kasvit sulkevat hiilidioksidinottoaukkonsa.<ref name="Biochemistry" /><ref name="plant" /><ref name="photobiology" /> Rivi 15: Rubisco tarvitsee toimiakseen [[koentsyymi]]kseen magnesiumionin. Eräissä bakteereissa magnesiumin tilalla voi toimia myös [[mangaani]] tai [[rauta]]. Hiilidioksidin täytyy liittyä säätelykohtaan, jotta metalli-ionin sitoutuminen tapahtuisi. Myös valo aktivoi rubiscon toimintaa. Säteilyn vaikutusmekanismit ovat monimutkaiset, eikä niitä täysin ymmärretä. Säteily saa aikaan protonien siirtymisen [[tylakoidi]]en kalvon läpi ulkopuolella olevaan tilaan ja magnesiumionien virran tylakoidiin. Tästä syntyy tylakoidin kalvon eri puolille protonigradientti ja pH tylakoidissa on noin 8, mikä on sopiva rubiscon toiminnalle ja hyvä erityisesti karbamaattiryhmän muodostumiselle.<ref name="Biochemistry" /><ref name="photobiology" /><ref name="brenda">{{Verkkoviite \| Osoite =http://www.brenda-enzymes.org/php/result_flat.php4?ecno=4.1.1.39 \| Nimeke =EC 4.1.1.39 - Ribulose-bisphosphate carboxylase \| Julkaisija =Brenda \| Viitattu = 21.04.2011 \| Kieli = {{en}}}}</ref> Rubiscoa [[inhibiittori\|~~inhibitoivat~~inhiboivat]] monet orgaaniset sokerifosfaatit. Yksi tärkeimmistä inhibiittoreista on 2-karboksiarabinitoli-1-fosfaatti, joka muistuttaa rubiscon katalysoiman ~~rekation~~reaktion välituotetta 2-karboksi-3keto-<small>D</small>-arabinitoli-1,5-bisfosfaattia. Se sitoutuu entsyymiin yli 1 000 kertaa voimakkaammin kuin ribuloosi-1,5-bisfosfaatti ja estää näin sen toiminnan. 2-Karboksiarabinitoli-1-fosfaatti kertyy kasvien lehtiin yön aikana. Auringon paistaessa sen säteily aktivoi rubiscoaktivaasin, joka irrottaa inhibiittorin entsyymistä ja inhibiittori hajotetaan fosfataaseihin kuuluvalla spesifisellä entsyymillä.<ref name="plant" /> ==Lähteet==

Ero sivun ”Rubisco” versioiden välillä