Wikipedia

Ero sivun ”Glukokinaasi” versioiden välillä

Selaa historiaa interaktiivisesti
[arvioimaton versio][katsottu versio]
← Vanhempi muutosUudempi muutos →
Poistettu sisältö Lisätty sisältö
VisuaalinenWikiteksti
p kh
Rivi 1:
[[Kuva:Glucokinase-1GLK.png|thumb|250px|Malli glukokinaasin rakenteesta.]]
'''Glukokinaasi''' eli '''heksokinaasi IV''' on [[entsyymi]] ja yksi [[heksokinaasi]]n [[isoentsyymi|isoentsyymeistä]]. Glukokinaasia esiintyy ihmisellä erityisesti [[maksa]]ssa ja [[haima]]ssa. Se katalysoi reaktiota, jossa [[glukoosi]] reagoi [[Adenosiinitrifosfaatti|ATP]]-molekyylin kanssa ja tuotteena muodostuu [[glukoosi-6-fosfaatti]]a. Glukokinaasin [[EC-numero]] on EC 2.7.1.2 ja [[CAS-numero]] 9001-36-9.<ref name="brenda">{{Verkkoviite | Osoite =http://www.brenda-enzymes.org/php/result_flat.php4?ecno=2.7.1.2 | Nimeke =EC 2.7.1.2 - glucokinase | Tekijä = | Tiedostomuoto = | Selite = | Julkaisu =BRENDA | Ajankohta = | Julkaisupaikka = | Julkaisija = | Viitattu = 22.8.2011 | Kieli ={{en}} }}</ref><ref name="Biochemistry">{{Kirjaviite | Tekijä =Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko & Lubert Stryer | Nimeke =Biochemistry, 6th Edition | Vuosi =2006 | Sivu =456 |Julkaisija =W. H. Freeman and Company | Tunniste =ISBN 978-0-7167-8724-2 | Kieli ={{en}}}}</ref>
 
 
==Toiminta==
Muiden heksokinaasien tavoin glukokinaasi toimii osana [[glykolyysi]]ä. Nisäkkäillä se eroaa muista heksokinaasin isoentsyymeistä, jotka ovat [[dimeeri|dimeerejä]], olemalla noin 50 [[Dalton|kDa]]:n kokoinen monomeeri ja muistuttaa esimerkiksihiivojenesimerkiksi hiivojen glukokinaasia. Glykokinaasi eroaa myös kinetiikaltaan isoentsyymeistään. Sen affiniteetti veraattunaverrattuna muihin heksokinaaseihin glukoosin suhteen on noin 50 kertaa alhaisempi ja [[Michaelis−Menten-kinetiikka|K<sub>M</sub>]]- sekä V<sub>max</sub>-arvo on korkeampi, joka merkitsee sitä että entsyymi muodostaa glukoosista glukoosi-6-fosfaattia nopeammin kuin muut isoentsyymit, mutta aktivoitumiseen tarvittava glukoosikonsentraatio on korkeampi. Entsyymin tärkeä tehtävä on tuottaa glukoosi-6-fosfaattia [[glykogeeni]]n synteesiä varten.<ref name="Biochemistry" /><ref name ="allosteric">{{Kirjaviite | Tekijä =Thomas Traut | Nimeke =Allosteric regulatory enzymes | Vuosi =2007 | Sivu =65 | Julkaisija =Springer | Tunniste =ISBN 978-90-481-9436-0 | www =http://books.google.fi/books?id=-X0BpeSExHcC&pg=PA65&dq=Hexokinase&hl=fi&ei=r3lPTu_RMM3t-gbq9-DjBg&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=5&ved=0CD0Q6AEwBA#v=onepage&q=Hexokinase&f=false | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Viitattu =22.08.2011 | Kieli ={{en}}}}</ref><ref name="HF">{{Kirjaviite | Tekijä =Richard A Harvey,Denise R Ferrier | Nimeke =Lippincott's Illustrated Reviews: Biochemistry | Vuosi =2010 | Sivu =98 | Julkaisija =Lippincott Williams & Wilkins | Tunniste =ISBN 978-1-60831-412-6 | www =http://books.google.fi/books?id=-Lhp0ppRYWoC&pg=PA98&dq=Glucokinase&hl=fi&ei=cCRSTsi4C4jysgb8ufiFCQ&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=10&ved=0CFwQ6AEwCTgU#v=onepage&q=Glucokinase&f=false | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Viittattu = 22.08.2011 | Kieli ={{en}}}}</ref>
 
Glukokinaasi eroaa muista heksokinaasin isoentsyymeistä myös säätelyltään. Reaktion tuote glukoosi-6-fosfaatti ei suoraan inhiboi entsyymiä, mutta [glukoosi-6-fosfaatin kanssa tasapainossa oleva glykolyysin välituote [[fruktoosi-6-fosfaatti]] toimii sen inhibiittorina. Lisäksi Entsyymin toimintaa ohjaa erityinen säätelyproteiini. Kun veressä on paljon fruktoosi-6-fosfaattia säätelyentsyymi on kiinnittyneenä glukokinaasiin ja estää sen toiminantoiminnan. Veren glukoosikonsentraation kasvaessa riittävästi säätelyproteiini irtoaa ja glukokinaasi aktivoituu. Myös rasvahappojen asyylijohdannaiset ovat mahdollisesti entsyymin [[inhibiittori|inhibiittoreita]].<ref name="HF" /><ref name="allosteric" />
 
[[Kuva:Glucokinase.png|thumb|center|500px|Glukokinaasin katalysoima reaktio.]]
 
==Glukokinaasi ja diabetes==
Noudettu kohteesta ”https://fi.wikipedia.org/wiki/Glukokinaasi”