Nukleosididifosfaattikinaasi

Nukleosididifosfaattikinaasit ovat entsyymejä, jotka katalysoivat reversiibeliä fosfaattiryhmän siirtoa nukleosiditrifosfaatilta nukleosididifosfaatille, jolloin muodostuu uusi nukleosiditrifosfaatti ja uusi nukleosididifosfaatti. Entsyymit on aktiivisia sytoplasmassa ja mitokondrioissa.[1]

Malli nukleosididifosfaattikinaaseihin kuuluvasta ihmisen I NDK-A-entsyymin rakenteesta

Toiminta

muokkaa

Nukleosididifosfaattikinaasit ovat rakenteeltaan oligomeereja ja eukaryoottien ja prokaryoottien entsyymit ovat rakenteeltaan hyvin samankaltaisia. Pienin toimiva entsyymi on dimeeri, mutta tyypillisesti bakteerien entsyymit ovat tetrameerejä ja eukaryoottien heksameerejä.[2][3] Nukleosididifosfaattikinaasi hyväksyy substraateikseen monet eri riboosi- ja deoksiriboosifosfaatit. Affiniteeteissa on kuitenkin eroja ja voimakkaimmin entsyymeihin sitoutuvat guanosiininukleotidit ja heikoimmin sytidiinin sisältävät nukleotidit. Nisäkkäillä ATP:n konsentraatio soluissa on huomattavasti suurempi kuin muiden nukleotiditrifosfaattien ja ATP toimiikin yleensä fosfaattiryhmän luovuttajana. Prokaryooteilla tilanne on toinen ja yleinen luovuttaja on GTP.[4]

Nukleosididifosfaattikinaasi sitoutuu nukleosiditrifosfaattiin, jolloin sen aktiivisen kohdan histidiiniaminohappo fosforyloituu. Nukleosididifosfaatti vapautuu, jonka jälkeen fosforyloituneeseen entsyymiin liittyy nukleosididifosfaatti, jolle entsyymi siirtää fosfaattiryhmän. Kaksiarvoiset metalli-ionit, kuten magnesiumin, mangaanin, kalsiumin, koboltin ja sinkin ionit muodostavat komplekseja substraattien kanssa ja näin toimivat entsyymin aktivoijina. Tehokkain on magnesiumioni. Sekä substraattien että tuotteiden suuri konsentraatio inhiboi nukleosididifosfaattikinaasin toimintaa.[4][5]

Biologinen rooli

muokkaa

Nukleosididifosfaattikinaasi säätelee nukleosididifosfaattien ja -trifosfaattien välistä tasapainoa ja osallistuu niiden valmistamiseen niitä tarvittaessa. Muun muassa sitruunahappokierron yhteydessä entsyymi katalysoi ATP:n muodostumista GTP:stä ja ADP:stä. Entsyymillä on havaittu rooli myös etäpesäkkeiden synnyssä syövän yhteydessä.[6][3][7]

Lähteet

muokkaa
  1. Nukleosididifosfaattikinaasi ONKI-sanasto. Viitattu 19.6.2011.
  2. Nina Gunde-Cimerman, Aharon Oren, Ana Plemenitaš: Adaptation to life at high salt concentrations in Archaea, Bacteria, and Eukarya, s. 233. Springer, 2005. ISBN 978-1402036323. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 19.06.2011). (englanniksi)
  3. a b Georg F. Weber: Molecular mechanisms of cancer, s. 271. Springer, 2007. ISBN 978-1-4020-6015-1. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 19.06.2011). (englanniksi)
  4. a b Ioan Lascu & Philippe Gonin: The Catalytic Mechanism of Nucleoside Diphosphate Kinases. Journal of Bioenergetics and Biomembranes, 2000, 32. vsk, nro 3, s. 237-246. Artikkelin verkkoversio. Viitattu 19.6.2011. (englanniksi)
  5. EC 2.7.4.6 - nucleoside-diphosphate kinase BRENDA. Viitattu 19.6.2011. (englanniksi)
  6. Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko & Lubert Stryer: Biochemistry, 6th Edition, s. 486. W. H. Freeman and Company, 2006. ISBN 978-0-7167-8724-2. (englanniksi)
  7. Leif Andersson: Etäpesäkkeen arvoitus. Duodecim, 1993, 109. vsk, nro 10, s. 817. Artikkelin verkkoversio. Viitattu 11.10.2023.
Tämä biologiaan liittyvä artikkeli on tynkä. Voit auttaa Wikipediaa laajentamalla artikkelia.