Mikrofilamentti
Mikrofilamentit eli aktiinifilamentit, piensäikeet tai aktiinisäikeet muodostavat yhdessä mikrotubulusten ja välikokoisten säikeiden kanssa solun tukirangan.[1] Ne ovat ohuita ja joustavia, kierteisiä säikeitä, jotka muodostuvat aktiinimolekyyleistä.[2]
Rakenne muokkaa
Mikrofilamentit ovat ohuita ja joustavia, kierteisiä säikeitä, jotka muodostuvat aktiinimolekyyleistä .[2] Aktiini on pallomainen, polymerisoituva proteiini. Solun sisällä aktiinin osuus kaikista proteiineista on jopa 5 prosenttia.[1][3] α-aktiinia on lihassoluissa ja β- ja γ-aktiinia on muissa soluissa, ja ne eroavat vain muutaman aminohapon suhteen toisistaan.[1] Monomeeristä aktiinia kutsutaan G-aktiiniksi ja polymerisoitunutta aktiinia F-aktiiniksi.
Mikrofilamenttien halkaisija on noin 7 nm.[2] Ne esiintyvät solussa yleensä kimppuina ja verkostoina, harvoin erillään. Mikrofilamentissa on plus- ja miinus- pää. Mikrofilamentit voivat kasvaa aktiinimonomeerien liittyessä kumpaan tahansa päähän, mutta säikeen kasvu on nopeampaa plus- päästä. Jokainen aktiinimonomeeri on sitoutunut ATP-molekyyliin. Kun aktiini on kiinnittynyt säikeiseen, ATP hydrolysoituu ADP:ksi. Irrallinen mikrofilamentti, joka ei ole liittynyt muihin proteiineihin, on epästabiili ja se voi purkautua molemmista päistään. Mikrofilamenttien muodostuminen ja hajoaminen on tasapainoreaktio, jota säätelee aktiinin määrä säikeen läheisyydessä.[1] Tasapainotilassa säie purkautuu ja rakentuu koko ajan samalla nopeudella.
Tehtävät muokkaa
Mikrofilamentit on löydetty aitotumaisten soluista, ja ne ovat välttämättömiä solujen liikkumiselle.[2] Mikrofilamentit voivat muodostaa jäykkiä ja suhteellisen pysyviä rakenteita, kuten suoliston limakalvon mikrovilluksia ja soluliman supistuvia mikrofilamenttikimppuja. Mikrofilamentit voivat muodostaa myös väliaikaisia rakenteita, kuten solun keulasta ulostyöntyviä ulokkeita (filopodeja ja lamellipodeja), joiden avulla solu liikkuu ja supistusrenkaan, joka jakaa solun sytosolin kahtia eläinsolun jakautuessa.
Useimmissa aitotumaisten soluissa aktiinia on suurin pitoisuus solun kuoressa, joka sijaitsee solukalvon alla.[2] Kuoressa mikrofilamentit muodostavat muiden aktiinia sitovien proteiinien avulla verkon, jonka tehtävänä on tukea solun pintaa. Aktiinin uudelleenjärjestäytyminen solun kuoressa tarjoaa mahdollisuuden myös solun muodonmuutoksille ja liikkumiselle. Monet solut liikkuvat ryömimällä pintaa pitkin. Liikkuminen tapahtuu aktiinin polymerisoituessa solun keulassa ja työntäessä solulimaa eteenpäin. Solu supistuu ja vetää itseään samalla eteenpäin.
Poikkijuovaisen lihaksen lihassyyn supistuksen saa aikaan kaksi proteiinia, aktiini ja myosiini.[4] Ne ovat järjestäytyneet tietyllä tavalla perusyksiköksi, sarkomeeriksi. Lihassupistuksen aikana filamentit itsessään eivät lyhene, vaan liukuvat lomittain toisiaan kohti lyhentäen sarkomeeria. Lihassupistus vaatii Ca2+-pitoisuuden nousun, mikä mahdollistaa aktiinimolekyylin sitoutumiskohdan paljastumisen. Lepovaiheessa aktiinia peittävät säätelijäproteiinit, kuten tropomoduliini ja troponiini, estävät myosiiniväkästen tarttumisen siihen.[4][5] Supistuksen aikana ATP:tä energianaan käyttävä myosiini voi nyt tarttua aktiiniin ja siirtää sitä eteenpäin kohti sarkomeeriin keskustaa.[4] Kalsium-pitoisuuden vähentyessä säätelijäproteiinit estävät jälleen myosiinin tarttumisen aktiinin ja lihassyy veltostuu ulkoisten voimien vaikutuksesta.
Lähteet muokkaa
- Bruce Alberts, Dennis Bray, Karen Hopkin, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter.: ”17”, Essential Cell Biology. Garland science, 2004. ISBN 0-8153-3481-8.
- Jyrki Heino, Matti Vuento: ”8”, Biokemian ja solubiologian perusteet, s. 210. WSOY, 2007. ISBN 978-951-0-32563-6.
- Charlotte Erlanson-Albertsson, Urban Gullberg: ”13”, Cellbiologi. Narayana Press, 2003. ISBN 91-44-02047-3.
- Egil Haug, Olav Sand, Øysten V. Sjaastad, Kari C. Toverud: ”6”, Ihmisen fysiologia. WSOY, 1999. ISBN 951-0-19882-X.
- Yuko Sekino, Nobuhiko Kojima, Tomoaki Shirao: Role of actin cytoskeleton in dendritic spine morphogenesis. Neurochemistry International, 2007, nro 51, s. 92-104.