Ero sivun ”B12-vitamiinin sitoutuminen transkobalamiiniin” versioiden välillä
| [arvioimaton versio] | [arvioimaton versio] |
Poistettu sisältö Lisätty sisältö
→Kobalamiinin sitoutuminen transkobalamiiniin: sub + sup + kh |
|||
Rivi 42:
Kobalamiini voi sitoutua vetysidoksin ensin joko α- tai β-domeeniin. Kun sitoutuminen jompaan kumpaan on tapahtunut, domeenit liikkuvat lähemmäksi toisiaan ja B<sub>12</sub>-vitamiini ”kapseloidaan” sitoutumispaikkaansa. Sulkeutuminen tapahtuu yhdessä vaiheessa ja sen nopeusvakio on noin 107-108 M<sup>-1</sup>s<sup>-1</sup>. Sitoutumisnopeuden tarkastelussa on muistettava, että kobolttiatomin ylempään aksiaaliseen asemaan voi olla koordinoituneena esimerkiksi syano- tai itriloryhmä (CN- tai N3-) tai vesi, kuten aquokobalamiinin tapauksessa. Kobolttiin sitoutuva histidiinitähde ei syrjäytä CN- tai N3-ryhmää, mutta aquokobalamiinin sitoutuessa havaitaan toinen hitaammin tapahtuva sitoutumisvaihe, joka itse asiassa kuvaa veden substituutiota histidiinillä. Veden koordinaatiosidos kobolttiatomiin on sen verran heikompi, että melko vapaasti α7- ja α8-heliksien välissä liikkuva histidiini voi syrjäyttää vesimolekyylin, vaikka H<sub>2</sub>O → His substituutioreaktion aktivaatioenergia onkin kohtuullisen korkea 120 kJ mol<sup>-1</sup>.
Ohjattu mutageneesi-kokeissa todettiin, että TC:n Ser-174-Thr-186 -jakson sisältämien [[seriini]]-, [[aspartaatti]]- ja [[treoniini]]tähteiden osittainen korvaaminen hydrofobisemmalla alaniinilla hävittää TC:n kyvyn sitoa
hyvä esimerkki siitä kuinka vesiympäristössä liukoinen ja suurikokoinen molekyyli saadaan
kuljetettua turvallisesti proteiinivaipan sisällä soluihin ja sitä tarvitseville entsyymeille.
| |||