Ero sivun ”Rubisco” versioiden välillä

'''Rubisco''' eli '''ribuloosi-1,5-bisfosfaattikarboksylaasi'''<ref name="solunetti">{{Verkkoviite|Osoite=http://www.solunetti.fi/fi/solubiologia/fotosynteettinen_hiilihydraattisynteesi/2/|Nimeke=Fotosynteettinen hiilihydraattisynteesi|Sivusto=Solunetti|Ajankohta=2006|Kieli={{fi}}|Viitattu=15.5.2012}}</ref> on tärkeä [[fotosynteesi]]in osallistuva [[entsyymi]], joka [[Katalyytti|katalysoi]] [[hiilidioksidi]]n liittämistä [[ribuloosi-1,5-bisfosfaatti]]in ja syntyvän tuotteen hajoamista [[3-fosfoglyseriinihappo|3-fosfoglyseraatiksi]]. Entsyymiä tavataan yhteyttävistä kasveista, levistä ja fototrofisista bakteereista. Rubisco voi muodostaa noin 30&nbsp;% kasvin lehtien [[proteiini]]määrästä ja on todennäköisesti [[biosfääri]]n yleisin proteiini.<ref name="Biochemistry">{{Kirjaviite | Tekijä =Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko & Lubert Stryer | Nimeke =Biochemistry, 6th Edition | Sivu =567-570567–570| Vuosi =2006 |Julkaisija =W. H. Freeman and Company | Tunniste =ISBN 978-0-7167-8724-2 | Kieli ={{en}}}}</ref>

Kasvien ja levien [[kloroplasti|kloroplasteissa]] esiintyvä rubisco koostuu kahdeksasta suuresta alayksiköstä, jotka ovat kooltaan 51&ndash;58&nbsp;[[Dalton|kDa]] ja kahdeksasta pienestä alayksiköstä, jotka ovat kooltaan 12&ndash;18&nbsp;kDa. Entsyymin aktiivinen keskus sijaitsee suurissa alayksiköissä. Pienet alayksiköt voivat parantaa suurten alayksikköjen katalyyttistä aktiivisuutta, mutta niiden tärkein tehtävä on tukea entsyymin rakennetta. Pienet alayksiköt eivät ole rubiscon toiminnalle välttämättömiä ja esimerkiksi eräillä [[Purppurabakteeri|purppurabakteereilla]] niitä ei ole lainkaan ja suuria alayksiköitäkin on vain kaksi.<ref name="Biochemistry" /><ref name="plant">{{Kirjaviite | Tekijä =Hans-Walter Heldt, Fiona Heldt | Nimeke =Plant biochemistry | Sivu = 168-170168–170, 173 | Vuosi =2005 | Julkaisija =Academic Press | Tunniste =ISBN 978-0-12-088391-2 | www =http://books.google.fi/books?id=qHCzrDHajtoC&dq=Fructose+1,6-bisphosphate&source=gbs_navlinks_s | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Viitattu = | Kieli ={{en}}}}</ref><ref name="herbicides">{{Kirjaviite | Tekijä =Andrew Cobb, John Reade | Nimeke =Herbicides and Plant Physiology | Sivu = 106 | Vuosi =2010 | Julkaisija =John Wiley and Sons | Tunniste =ISBN 978-1-4051-2935-0 | www =http://books.google.fi/books?id=J40jT_FqDAYC | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Kieli ={{en}}}}</ref>

Jotta rubisco toimisi katalyyttisesti aktiivisena entsyyminä, entsyymin säätelykohdassa sijaitsevan [[lysiini]]aminohapon sivuketjun aminoryhmään täytyy liittyä hiilidioksidi, jolloin muodostuu [[Karbamaatit|karbamaattiryhmä]], joka sitoutuu [[koentsyymi]]nä toimivaan [[magnesium]]ioniin. Entsyymin substraatti ribuloosi-1,5-bisfosfaatti sitoutuu kuitenkin hyvin voimakkaasti tähän sivuketjuun ja estää rubiscon täydellisen toiminnan. Tämän vuoksi toinen entsyymi [[rubiscoaktivaasi]] irrottaa ribuloosi-1,5-bisfosfaatin [[ATP|ATP:tä]] kuluttavalla reaktiolla, ja näin sivuketjun karboksylaatio pääsee tapahtumaan ja entsyymin konformaatio muuttuu aktiiviseksi. Rubiscoaktivaasi on siis säätelyproteiini.<ref name="Biochemistry" /><ref name="herbicides" /><ref name ="GG">{{Kirjaviite | Tekijä =Reginald Garrett,Charles M. Grisham | Nimeke =Biochemistry | Vuosi =2008 | Sivu =667 |Julkaisija =Cengage Learning | Tunniste =ISBN 978-0495109358 | www =http://books.google.fi/books?id=iGPsen3fSOIC&dq| www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Viitattu = | Kieli ={{en}}}}</ref><ref name="photobiology">{{Kirjaviite | Tekijä =Maurice S. McDonald | Nimeke =Photobiology of higher plants | Sivu = 75, 81-81181–811 |Vuosi =2003 | Julkaisija =John Wiley and Sons | Tunniste =ISBN 978-0470855225 | www =http://books.google.fi/books?id=t3mLUKE7NgUC&printsec=frontcover#v=onepage&q&f=false | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Kieli ={{en}}}}</ref>