Ero sivun ”Gramnegatiivinen bakteeri” versioiden välillä
[katsottu versio] | [arvioimaton versio] |
Poistettu sisältö Lisätty sisältö
Kumottu muokkaus 16418646, jonka teki Citreola (keskustelu) |
Tietoa lisätty ulomman membraanin proteiineista ja niiden sätelystä |
||
Rivi 9:
Tauteja aiheuttavia gramnegatiivisia [[bacilli|basilleja]] on sen sijaan enemmän. Hengitystieinfektioita aiheuttavat muun muassa ''[[Haemophilus influenzae]]'', ''[[Klebsiella pneumoniae]]'', ''[[Legionella pneumophila]]'' ja ''Pseudomonas aeruginosa''. Etupäässä virtsatieinfektioita aiheuttavat ''Escherichia coli'', ''[[Proteus mirabilis]]'', ''[[Enterobacter cloacae]]'' ja ''[[Serratia marcescens]]''. Pääsääntöisesti suolistoinfektioita puolestaan aiheuttavat ''Helicobacter pylori'', ''[[Salmonella enteritidis]]'' ja ''[[Salmonella typhi]]''.
== Ulomman membraanin proteiinit ==
Ulommalla membraanilla sijaitsee koko membraanin läpi ulottuvia transmembraanisia proteiineja, joita ei esiinny muilla membraaneilla. Ulomman membraanin proteiinit toimivat osana bakteerien puolustusta, ankkurointia, metaboliassa käytettyjen aineiden kuljetusta, adheesiota ja invaasiota, lipopolysakkaridien modifikaatiota sekä säilövät toksiineja.<ref>{{Lehtiviite|Tekijä=Deepti Chaturvedi, Radhakrishnan Mahalakshmi|Otsikko=Transmembrane β-barrels: Evolution, folding and energetics|Julkaisu=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes|Ajankohta=2017-12-01|Numero=12|Sivut=2467–2482|Doi=10.1016/j.bbamem.2017.09.020|Issn=0005-2736|www=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005273617303024|Kieli=en}}</ref>
Transmembraaniset proteiinit muodostuvat [[Beeta-levy|β-levystä]]/domainista, joka on kiertynyt tynnyrimäiseksi rakenteeksi (β-barrel). Tynnyrimäisen rakenteen ulkopuolelle muodostuu hydrofobinen varaus, mikä on tärkeää membraaniin asettumisen kannalta. Proteiinien koko riippuu β-levyn muodostaneiden laskosten määrästä. Esimerkiksi yksi pienimmistä ulomman membraanin proteiineista on OmpA, jolla laskoksia on kahdeksan.<ref>{{Lehtiviite|Tekijä=Deepti Chaturvedi, Radhakrishnan Mahalakshmi|Otsikko=Transmembrane β-barrels: Evolution, folding and energetics|Julkaisu=Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes|Ajankohta=2017-12-01|Numero=12|Sivut=2467–2482|Doi=10.1016/j.bbamem.2017.09.020|Issn=0005-2736|www=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005273617303024|Kieli=en}}</ref>
Ulomman membraanien proteiinien asettelumekanismi membraanille on vielä epäselvä. Kuitenkin on saatu selville, että ulomman membraanin proteiinien asettelussa osallisina ovat ainakin kaksi mekanismia; Bam-kompleksi, jossa Bam tulee englanninkielen sanoista β barrel assembly machine ja periplasminen proteaasi DegP. Bam-kompleksin toiminta on toistaiseksi tuntematonta, tiedetään vain, että se on rakenteeltaan hetero-oligomeri, joka katalysoi ulomman membraanin proteiinien integraatiota ulommalle membraanille. DegP puolestaan toimii matalassa lämpötilassa saperonina.<ref>{{Lehtiviite|Tekijä=Janine H. Peterson, Ashlee M. Plummer, Karen G. Fleming, Harris D. Bernstein|Otsikko=Selective pressure for rapid membrane integration constrains the sequence of bacterial outer membrane proteins: Constraints on outer membrane protein sequences|Julkaisu=Molecular Microbiology|Ajankohta=2017-12|Numero=5|Sivut=777–792|Pmid=28941249|Doi=10.1111/mmi.13845|www=http://doi.wiley.com/10.1111/mmi.13845|Kieli=en}}</ref>
DegP:n toimintaa voisi kuvailla ns. portinvartijana. Tutkimuksessaan Peterson et al. (2017) selvittivät DegP:n osallisuutta ulomman membraanin proteiinien asetteluun ja tulivat tulokseen, että DegP toimii periplasmisessa tilassa ns. laaduntarkkailijana. DegP sitoutuu periplasmisessa tilassa oleviin proteiineihin sykleissä aina uudestaan. Se ei tunnista, jos ulomman membraanin proteiinin rakenteessa on virheitä vaan se vaikuttaa hajottavasti proteiineihin, jotka viettävät normaalia pidemmän ajan periplasmisessa tilassa.<ref>{{Lehtiviite|Tekijä=Janine H. Peterson, Ashlee M. Plummer, Karen G. Fleming, Harris D. Bernstein|Otsikko=Selective pressure for rapid membrane integration constrains the sequence of bacterial outer membrane proteins: Constraints on outer membrane protein sequences|Julkaisu=Molecular Microbiology|Ajankohta=2017-12|Numero=5|Sivut=777–792|Pmid=28941249|Doi=10.1111/mmi.13845|www=http://doi.wiley.com/10.1111/mmi.13845|Kieli=en}}</ref>
==Katso myös==
Rivi 14 ⟶ 23:
{{Tynkä/Biologia}}
== Lähteet ==
# Peterson J., Plummer A., Fleming K., and Bernstein H. (2017). Selective pressure for rapid membrane integration constrains the sequence of bacterial outer membrane proteins. Molecular Microbiology 106, 777-792
# Chaturvedi D. and Mahalakshmi R. (2017). Transmembrane β-barrels: Evolution, folding and energetics. BBA - Biomembranes 1859, 2467-2482.
# Hou T., Rinderknecht C., Hadjinicolaou A., Busch R., and Mellins E. (2013). Pulse-chase analysis for studies of MHC class II biosynthesis, maturation, and peptide loading. Methods in Molecular Biology (Clifton, N.J.) 960, 411-432.
# Ieva R. and Bernstein H. (2009). Interaction of an Autotransporter Passenger Domain with BamA during Its Translocation across the Bacterial Outer Membrane. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 106, 19120-19125.
[[Luokka:Gramnegatiiviset bakteerit|*]]
|