Ero sivun ”Homoseriinikinaasi” versioiden välillä

[katsottu versio][arvioimaton versio]
Poistettu sisältö Lisätty sisältö
dfddddfdgdfgdfg
Rivi 2:
'''Homoseriinikinaasi''' on [[transferaasit|transferaaseihin]] kuuluva [[entsyymi]]. Se katalysoi fosfaattiryhmän siirtoa [[adenosiinitrifosfaatti|ATP-moelkyylille]], jolloin muodostuu fosfohomoseriiniä ja [[adenosiinidifosfaatti|ADP]]:tä. Homoseriinikinaasi osallistuu eräiden aminohappojen kuten [[treoniini]]n ja [[metioniini]]n biosynteesiin ja sitä esiintyy muun muassa arkeissa, bakteereissa ja kasveissa, mutta ei eläimissä. Homoseriinikinaasin [[EC-numero]] on EC 2.7.1.39.<ref name="brenda">{{Verkkoviite | Osoite =http://brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=2.7.1.39 | Nimeke =EC 2.7.1.39 - homoserine kinase | Julkaisija =Brenda | Viitattu =25.4.2017 | Kieli = {{en}}}}</ref><ref name="AA">{{Kirjaviite | Tekijä =J.P.F D'Mello | Nimeke =Amino Acids in Higher Plants | Vuosi =2015 | Sivu =237-238 | Julkaisija =CABI | Tunniste =ISBN 9781780642635 | www =https://books.google.fi/books?id=8StiCAAAQBAJ&pg=PA237&dq=Homoserine+kinase&hl=fi&sa=X&redir_esc=y#v=onepage&q=Homoserine%20kinase&f=false | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Viitattu =25.4.2017 | Kieli ={{en}}}}</ref><ref name="structure">{{Lehtiviite | Tekijä =Tianjun Zhou, Matthew Daugherty, Nick V. Grishin, Andrei L. Osterman & Hong Zhang | Otsikko =Structure and Mechanism of Homoserine Kinase: Prototype for the GHMP Kinase Superfamily | Julkaisu =Structure | Ajankohta =2000 | Vuosikerta =8 | Numero =12 | Sivut =1247–1257 | Julkaisupaikka = | Julkaisija = | Selite= | Tunniste= | www =http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0969212600005335 | www-teksti = | Tiedostomuoto = | Viitattu =25.4.2017 | Kieli ={{en}} | Lopetusmerkki = }}</ref>
 
==Rakennepolta ja toimintajuutalaiset==
Rakenteeltaan homoseriinikinaasi on kahdesta samanlaisesta alayksiköstä koostuva dimeeri. Aktiivinen kohta siajitsee alayksiköiden välissä. Entsyymi kuuluu niin kutsuttuun GHMP-entsyymiperheeseen, johon kuuluvat myös muun muassa [[galaktokinaasi]], [[mevalonaattikinaasi]] ja [[fosfomevalonaattikinaasi]]. [[Vehnä]]n homoseriinikinaasin molekyylimassa on noin 75 [[Dalton|kDa]]. Homoseriinikinaasi tarvitsee toimiakseen [[magnesium]]ioneja. Homoseriinin subtraateista ensimmäisenä entsyymiin kiinnittyy ATP ja tämän jälkeen homoseriini. Entsyymi inhiboituu treoniinin vaikutuksesta ja tätä kutsutaan feedback-inhibitioksi. Tämän lisäksi sitä inhiboivat myös eräät aminohappojohdannaiset kuten [[S-adenosyylimetioniini]]. Homoseriinikinaasia aktivoivat ja deaktivoivat samat tekijät kuin [[aspartokinaasi]]a ja [[homoseriinidehydrogenaasi]]a ja niiden tuotantoa ohjaa mahdollisesti sama [[operoni]].<ref name="brenda" /><ref name="AA" /><ref name="structure" /><ref name="plant">{{Kirjaviite | Tekijä = P. M. Dey,J. B. Harborne | Nimeke =Plant Biochemistry | Vuosi =1997 | Sivu =295 | Julkaisija =Academic Press | Tunniste =ISBN 978-0-12-214674-9 | www =https://books.google.fi/books?id=NmKF0hxhpdMC&pg=PA295&dq=Homoserine+kinase&hl=fi&sa=X&redir_esc=y#v=onepage&q=Homoserine%20kinase&f=false | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Viitattu =25.4.2017 | Kieli ={{en}}}}</ref><ref>{{Kirjaviite | Tekijä =David A. Bender | Nimeke =Amino Acid Metabolism | Vuosi =2012 | Sivu =287 | Julkaisija =John Wiley & Sons | Isbn =9781118358191 | www =https://books.google.fi/books?id=CLok9jcTFVsC&pg=PT287&dq=Homoserine+kinase&hl=fi&sa=X&redir_esc=y#v=onepage&q=Homoserine%20kinase&f=false | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Viitattu =25.4.2017 | Kieli ={{en}}}}</ref>