Ero sivun ”Invertaasi” versioiden välillä

[katsottu versio][katsottu versio]
Poistettu sisältö Lisätty sisältö
Ak: Uusi sivu: thumb|250px|Malli ''Thermotoga maritima''-bakteerin invertaasin rakenteesta '''Invertaasi''' eli '''β-fruktofuranosidaasi''' on monissa kasvit|kasveiss...
 
pEi muokkausyhteenvetoa
Rivi 3:
 
==Toiminta==
Invertaasi on molekyylimassaltaan noin 50&ndash;170 [[Dalton|kDa]].<ref name="Brendabrenda" /> Entsyymiä esintyy bakteerisoluissa sekä kasvien ja sienien kaikissa osissa, erityisesti kasvavissa ja erikoistuvissa soluissa. Entsyymi toimii parhaiten happaimssa olosuhteissa ja optimaalinen [[pH-arvo]] on 4,5. Sakkaroosi sitoutuu invertaasin N-terminaaliin, jossa sijaitsevat katalyyttisesti aktiiviset aminohapot. Tärkeitä katalyyttisesti aktiivisia aminohappoja ovat [[asparagiinihappo|aspartaatti-ionimuodossa]] oleva asparagiinihappo ja [[glutamiinihappo]]. Aspartaatti-ioni reagoi [[nukleofiili]]na fruktoosirenkaan C2-asemaan ja glutamiinihappo luovuttaa protonin fruktoosin ja glukoosin välisen [[glykosidinen sidos|glykosidisen sidoksen]] happiatomille. Tämän jälkeen näiden kahden sokerin välinen sidos katkeaa ja glukoosimolekyyli irtoaa entsyymistä. Fruktoosi on sitoutuneena kovalenttisesti invertaasin asparagiinihappoon ja vesi hajottaa tämän sidoksen, jolloin myös fruktoosi vapautuu entsyymistä.Invertaasi kykenee hydrolysoimaan myös eräitä muita sakkarideja esimerkiksi [[raffinoosi]]sta muodostuu fruktoosia ja [[melibioosi]]a.<ref name="dietary">{{Kirjaviite | Tekijä =Victor R. Preedy | Nimeke =Dietary Sugars | Vuosi =2012 | Sivu =131-132 | Julkaisija =RSCPublishing | Tunniste =ISBN 978-1849733700 | www =https://books.google.fi/books?id=lYmoXylIzl0C&pg=PA131&dq=Invertase&hl=fi&sa=X&ei=ZHwaVZboGom6sQGFrIT4Dg&ved=0CCUQ6AEwADge#v=onepage&q=Invertase&f=false | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Viitattu =31.3.2015 | Kieli ={{en}}}}</ref><ref name="fungal">{{Kirjaviite | Tekijä =Maria de Lourdes T. M. Polizeli,Mahendra Rai | Nimeke =Fungal Enzymes | Vuosi =2013 | Sivu =1-23 | Julkaisija =CRC Press | Tunniste =ISBN 9781466594555 | www =https://books.google.fi/books?id=LnfSBQAAQBAJ&pg=PA1&dq=Invertase&hl=fi&sa=X&ei=uHsaVfvMEIKasgGMgoRY&ved=0CF4Q6AEwCDgU#v=onepage&q=Invertase&f=false | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Viitattu =31.3.2015 | Kieli ={{en}}}}</ref><ref name="plant">{{Kirjaviite | Tekijä = P. M. Dey,J. B. Harborne | Nimeke =Plant Biochemistry | Vuosi =1997 | Sivu =151-152 | Julkaisija =Academic Press | Tunniste =ISBN 978-0-12-214674-9 | www =https://books.google.fi/books?id=NmKF0hxhpdMC&pg=PA151&dq=Invertase&hl=fi&sa=X&ei=bnsaVc_BBoaLsgHYhoOYAQ&ved=0CFsQ6AEwBw#v=onepage&q=Invertase&f=false | www-teksti =Kirja Googlen teoshaussa | Viitattu =31.3.2015 | Kieli ={{en}}}}</ref><ref name ="ullmann">Albert K. Athnasios & Michael Quantz: ''Yeasts, Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry'', John Wiley & Sons, New York, 2012. Viitattu 31.3.2015</ref>
 
Invertaasin tuottoa eliöissä säätelee lähinnä polysakkaridien sekä glukoosin ja fruktoosin määrä soluissa.<ref name="fungal" /> Kasveissa esiintyy erityisiä invertaasin toimintaa estäviä inhibiittoriproteiineja, jotka sitoutuvat invertaasiin estäen sen toiminnan erityisesti, kun sakkaroosikonsentraatio on matala ja pH on alhainen. Suuri sakkaroosiiptoisuus ja korkeampi pH vapauttaa inhibiittoriproteiinin invertaasista.<ref name="plant" />