Ubikitiini

proteiini

Ubikitiini (latinasta ubique, "kaikkialla") on pieni säätelyproteiini, jota löytyy lähes kaikista kudoksista eukaryooteista[1]. Ubikitiinin lisääminen proteiiniin ohjaa sen proteasomiin hajotettavaksi[2]. Aaron Ciechanover, Avram Hershko ja Irwin Rose saivat Nobelin kemianpalkinnon vuonna 2004 ubikitiinin löytämisestä[3]. Ubikitiini tunnistettiin ensimmäisen kerran jo vuonna 1975.[1]

Ihmisen ubikitiiniproteiinin sekundäärirakenne. Lysiini-sivuketjut oranssilla.

Ubikitinaatio muokkaa

Ubikitiinin liittämiseen eli ubikitinaatioon osallistuu kolme entsyymiä, E1, E2 ja E3. Ubikitiinejä voidaan liittää useita peräkkäin samaan proteiiniin. Entsyymi E1 aktivoi ubikitiinin niin, että E2 pystyy siirtämään sen E3-ubikitiiniligaasille, joka kykenee liittämään ubikitiinin kohdeproteiiniin.[2]

 

Lähteet muokkaa

  1. a b The Nobel Prize in Chemistry 2004 - Popular information Nobelprize.org. Viitattu 16.5.2012. (englanniksi)
  2. a b Jyrki Heino, Matti VuentoSolubiologia, s. 173. 2. uudistettu painos. WSOY, 2004. ISBN 951-0-28955-8. (suomeksi)
  3. The Nobel Prize in Chemistry 2004 Nobelprize.org. Viitattu 16.5.2012. (englanniksi)

Aiheesta muualla muokkaa

 
Commons
Wikimedia Commonsissa on kuvia tai muita tiedostoja aiheesta Ubikitiini.
Tämä biologiaan liittyvä artikkeli on tynkä. Voit auttaa Wikipediaa laajentamalla artikkelia.