Malaattisyntaasi
Malaattisyntaasi on transferaaseihin kuuluva entsyymi. Entsyymi katalysoi omenahapon muodostumista glyoksyylihaposta ja asetyylikoentsyymi-A:sta. Malaattisyntaasi on osa niin kutsuttua glyoksylaattikiertoa ja sitä esiintyy muun muassa bakteereissa, kasveissa ja sienissä mutta ei eläimissä. Malaattisyntaasin EC-numero on EC 2.3.3.9.[1][2]
Rakenne ja toiminta
muokkaaMalaattisyntaasista esiintyy kaksi rakenteellisesti toisistaan eroavaa isoentsyymiä, jotka ovat malaattisyntaasi A ja malaattisyntaasi G. Näistä malaattisyntaasi A:ta esiintyy bakteerien lisäksi myös eräissä aitotumaisissa eliöissä kuten kasveissa ja sienissä ja malaattisyntaasi G:tä esiintyy ainoastaan bakteereissa. Escherichia coli-bakteerin on todettu olevan ainoa organismi, joka tuottaa molempia malaattisyntaasin isoentsyymejä. Rakenteeltaan malaattisyntaasi on useammasta alayksiköstä koostuva entsyymi, kun malaattisyntaasi G esiintyy monomeerina. Malaattisyntaasi A:n tuotantoa ohjaa etikkahapon ja rasvahappojen määrä ja malaattisyntaasi G:n tuotantoa ohjaa glykolihapon määrä soluissa.[2][3] Malaattisyntaasia esiintyy soluissa sekä sytoplasmassa että solukalvoissa. Solukalvoissa se voi toimia mikrobien virulenssia lisäävänä tekijänä avustaen sitoutumisessa isäntäeliön proteiineihin[4].
Toimiakseen malaattisyntaasi tarvitsee koentsyymeikseen magnesiumioneja.[1] Magnesiumionit sitoutuvat glyoksyylihappoon, kahteen vesimolekyyliin sekä entsyymin asparagiinihappo- ja glutamiinihappomolekyyleihin. Malaattisyntaasin katalysoiman reaktion mekanismi on Claisen-kondensaation mekanismia muistuttava. Ensimmäisessä vaiheessa entsyymin aktiivisen kohdan asparagiinihapon anioni eli aspartaatti-ioni vastaanottaa protonin asetyylikoentsyymi-A:lta, jolloin siitä muodostuu enolaatti-ioni. Tämä nukleofiilinen enolaatti reagoi glyoksyylihapon elektrofiilisen aldehydiryhmän kanssa additioreaktiolla. Muodostuva malinyylikoentsyymi-A hydrolysoidaan seuraavassa vaiheessa omenahapoksi ja koentsyymi-A:ksi ja tätä katalysoivat aminohapot ovat asparagiinihappo- ja arginiini.[5][6]
Lähteet
muokkaa- ↑ a b EC 2.3.3.9 - malate synthase Brenda. Viitattu 8.4.2017. (englanniksi)
- ↑ a b Jeremy R. Lohman, Andrew C. Olson & S. James Remington: Atomic resolution structures of Escherichia coli and Bacillus anthracis malate synthase A: Comparison with isoform G and implications for structure-based drug discovery. Protein Science, 2008, 17. vsk, nro 11, s. 1935–1945. Artikkelin verkkoversio. Viitattu 8.4.2017. (englanniksi)
- ↑ Georges N. Cohen: Microbial Biochemistry, s. 111. Springer, 2014. ISBN 978-94-017-8907-3. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 8.4.2017). (englanniksi)
- ↑ Brian Henderson: Moonlighting Proteins, s. 31. John Wiley & Sons, 2017. ISBN 9781118951125. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 8.4.2017). (englanniksi)
- ↑ Christine E. Quartararo & John S. Blanchard: Kinetic and Chemical Mechanism of Malate Synthase from Mycobacterium tuberculosis. Biochemistry, 2011, 50. vsk, nro 32, s. 6879–6887. Artikkelin verkkoversio. Viitattu 8.4.2017. (englanniksi)
- ↑ T. D. H. Bugg: Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry, s. 165. John Wiley & Sons, 2009. ISBN 978-1-4051-4800-9. Kirja Googlen teoshaussa (viitattu 8.4.2017). (englanniksi)